عديد الببتيد البنكرياسي

د.جاد الله السيد محمود

المساهمة الرئيسية في هذا المقال

عديد الببتيد البنكرياسي PP هو ببتيد مكون من 36 حمضًا أمينيًا تنتجه خلايا PP في البنكرياس (كان يطلق عليها سابقًا خلايا F) والموجدة في جزر لانغرهانس (2). وهو جزء من عائلة ببتيدات تضم البببتيد YY.

يتحرر عديد الببتيد البنكرياسي بعد الوجبات ويبقى مستواه مرتفعًا 4-6 ساعات عند البشر عمومًا.

الكتلة الجزيئية تقريبًا 4200 دالتون. يصطنع بداية من طليعة مكونة من 95 حمضًا أمينيًا (3) بوزن 8-10 كيلو دالتون (4).

إفرازه

مستواه البلامي الأساسي 10-30 بيكو مول، وتظهر مستوياته ارتفاعًا سريعًا بعد تناول الوجبات الغذائية وتصل للقمة بعد 15-30 دقيقة ثم ينحدر ويحافظ على مستواه لمدة 4-5 ساعات (5). وأكثر محفز لإفرازه من الأطعمة هو البروتين، يليه الدسم ثم الغلوكوز (6). وذلك بتنبيه العصب المبهم لإفرازه، وهو أهم محفزات إفرازه.(7) وللهرمونات المعوية (خصوصًا الغاسترين والكوليسيستوكينين CCK) دور في تحفيز إفرازه (1).

أدواره

• دوره الأساسي ينحصر في السبيل الهضمي رغم أهميته الفيزولوجية ليست واضحةً بعد.(8)

• من الأدوار الأساسية لعديد الببتيد البنكرياسي هو بكونه عامل إشباع حيث لوحظ غيابه عند الأطفال البدينين المصابين بمتلازمة برادر فيلي Prader-Willi syndrome (9). وعند تسريب عديد الببتيد البنكرياسي البقري لوحظ نقص بمعدل تناول الطعام عند هؤلاء المرضى وكذلك عند البشر العاديين (10).

يؤثر عديد الببتيد البنكرياسي على الإفراز المعدي والصفراوي وعلى حركية السبيل الهضمي.

• تأثيره على العصارة البنكرياسية: لوحظ أن تسريب عديد الببتيد البنكرياسي البقري يسبب نقص في إفراز العصارة البنكرياسية عند عدد من الأنواع (11). وتشير الأبحاث أنه يدخل جذع الدماغ ويقوم بتثبيط العصب المبهم هناك ما يسبب تثبيط الإفراز البنكرياسي (12)

المصادر

https://www.pancreapedia.org/molecules/pancreatic-polypeptide

Fiocca R, Sessa F, Tenti P, Usellini L, Capella C, O’Hare M.M, Solcia E. Pancreatic Polypeptide (PP) cells in the PP-rich lobe of the human pancreas are indentified ultrastructurally and immunocytochemically as F cells. Histochemistry 77: 511-523, 1983. PMID: 6345484 Boel E, Schwartz T.W, Norris K.E, Fiil N.P. A cDNA encoding a small common precursor for human pancreatic polypeptide and pancreatic icosapeptide. J EMBO 3: 909-912, 1984. PMID: 6373251 Schwartz T.W, Gingerich R, Tager H. Biosynthesis of Pancreatic Polypeptide. J Biol Chem 255: 11494-11494, 1980. PMID: 7002924

Chen M, Joffe S., Magee D, Murphy R, Naruse S. Cyclic Changes of Plasma Pancreatic Polypeptide and Pancreatic Secretion in Fasting Dogs. J Physiol 341:453-461, 1983. PMID: 6620187

Wilson R.M, Boden G, Owen O.E. Pancreatic polypeptide responses to a meal and to intraduodenal amino acids and sodium oleate. Endocrinology 102: 859-863, 1978. PMID: 743998

Bloom S.R, Edwards A.V. Pancreatic endocrine responses to stimulation of the peripheral ends of the vagus nerves in conscious calves. J Physiol 315: 31-41, 1981. PMID: 7031230

Taylor I. Pancreatic polypeptide family: pancreatic polypeptide, neuropeptide Y, and peptide YY. Handbook of Physiology: The Gastrointestinal System II. Section VI, Vol 2, 1989.

Tomita T, Greeley G Jr, Watt L, Doull V, Chance R. Protein meal-stimulated pancreatic polypeptide secretion in Prader-Willi syndrome of adults. Pancreas 4: 395-400, 1989. PMID: 2668931

Batterham R.L, Le Roux C.W, Cohen M.A, Park A.J, Ellis S.M, Patterson M, Frost G.S, Ghatei M.A, Bloom S.R. Pancreatic polypeptide reduces appetite and food intake in humans. J Clin Endocrinol Metab 88: 3989-3992, 2003. PMID: 12915697

Lonovics J, Guzman S, Devitt P, Hejtmancik K, Suddith R, Rayford P, Thompson J. Release of pancreatic polypeptide in humans by infusion of cholecystokinin. Gastroenterology 79: 817-822, 1980. PMID: 7419006

Mussa B, Verberne A. The dorsal motor nucleus of the vagus and regulation of pancreatic secretory function. Exp Physiol 98: 25-37, 2013. PMID: 22660814