كولين استراز
| كولين استراز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 أستيل يحفز التحلل من الأستيل كولين إلى خلات والكولين | |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| EC number | 3.1.1.7 | ||||||||
| CAS number | 9000-81-1 | ||||||||
| Databases | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB structures | قالب:Small | ||||||||
| Gene Ontology | قالب:Small | ||||||||
| |||||||||
كولين استراز(بالإنجليزية: Acetylcholinesterase)المعروف أيضا باسم 'أستيلكولينستراز أو 'أستيلهيدرولاز، وهو انزيم يتواجد على أستيلكولينستراز أساسا الاعصاب تقاطعات و العاملات الدماغ نقاط الاشتباك العصبي، حيث يخدم نشاطها في إنهاء انتقال متشابك. وانزيم كولين استراز ينتمي إلى أسرة إستيراز الكربوكسيل من الإنزيمات. يعتبر أنزيم الكولين استراز من البروتينات الضخمة والمعقدة . يتألف من أربع سلاسل ببتيدية تتواجد بشكل ديمر مثنوي .[1][2]
الموقع
• يوجد في معظم الكائنات الحية ابتداء من الأوالي وانتهاء بالجنس البشري .كما يتواجد عند الإنسان بشكل أساسي في الدم و الأنسجة والجهاز العصبي المركزي والذاتي. • يقوم بحلمأة الناقل العصبي الأسيتيل كولين إلى الكولين وحمض الخل وهو تفاعل ضروري للسماح للعصبون بعد مشبكي للعودة إلى حالة الراحة بعد التنبيه.[3][4]
الأنواع
1.الكولين إستراز الحقيقي: True cholinesterase ويسمى ايضا بـRBC Cholinesterase , Acetylcholinesterase(ACHE)).يوجد بشكل أساسي في الكريات الحمراء والمشابك العصبية. يتشكل في نفس الوقت الذي تتشكل فيه الكريات الحمراء.يتأثر بنسبة الكريات الحمراء حيث إن نقص تعداد الكريات الحمراء يؤدي إلى نقص مستوياته. يحلمه الأستيل كولين فقط بسرعة أقل من 0,001 من الثانية، ويمكن إيقاف فعله بمضادات الكولين استراز
2.الكولين إستراز الكاذب: pseudo cholinesteraseيسمى أيضا بـ cholinesterase(ChE), Plasma cholinesterase(PChE) , Butyrylcholinesterase ويوجد في بلازما الدم ويتم انتاجه في الكبد حيث ان الامراض الكبدية ممكن أن تؤثر على مستوياته. يحلمه البوتيريل كولين ، ويمكن إيقاف فعله بمثبطات الكولين استرازأكثر حساسية لمثبطات الأستيل كولين وللتعرض للمبيدات الحشرية
المراجع
- ↑ Quinn DM (1987). "Acetylcholinesterase: enzyme structure, reaction dynamics, and virtual transition states". Chemical Review. 87 (5): 955–79. doi:10.1021/cr00081a005.
- ↑ Taylor P, Z Radic (1994). "The cholinesterases: from genes to proteins". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 34: 281–320. PMID 8042853. doi:10.1146/annurev.pa.34.040194.001433.
- ↑ Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman I (1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. 253 (5022): 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. PMID 1678899. doi:10.1126/science.1678899. Unknown parameter
|month=ignored (|date=suggested) (help) - ↑ Sussman JL, Harel M, Silman I (1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. 87 (1–3): 187–97. PMID 8343975. doi:10.1016/0009-2797(93)90042-W. Unknown parameter
|month=ignored (|date=suggested) (help)
وصلات اضافية
- ATSDR Case Studies in Environmental Medicine: Cholinesterase Inhibitors, Including Insecticides and Chemical Warfare Nerve Agents U.S. Department of Health and Human Services
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia
- قالب:Proteopedia